Colágeno

Colágeno

Colágeno

Cristiane Colodel

Diogo Ingles Zarpellon

Luiz Fernando Michalski

Luiz Henrique Teixeira Simione

Maysa Lara Docena

O que é o colágeno?

O colágeno é a proteína mais abundante no organismo dos animais vertebrados. É uma proteína fibrosa, essencial no organismo dos vertebrados, e sintetizada pelas células do tecido conjuntivo. É uma proteína fibrosa, e é o principal componente de pele, ossos, tendões, cartilagem, vasos sanguíneos e dentes. É responsável por conferir elasticidade a estes tecidos.

A estrutura do colágeno

É uma proteína pouco solúvel, organizada em fibras resistentes. Cada molécula de colágeno é formada por três cadeias polipeptídicas, formadas por cerca de 1000 aminoácidos cada uma, em forma de hélice, orientadas para a direita, enroladas uma em torno da outra. Cada molécula tem cerca de 3000 Å de comprimento e 15 Å de diâmetro.

Estrutura primária do colágeno

Cada cadeia polipetídica é formada por cerca de 1000 aminoácidos. A glicina aparece de três em três aminoácidos, e a sequência glicina-prolina-hidroxiprolina se repete com bastante frequência.

Estrutura secundária do colágeno

A estrutura secundária do colágeno é em α-hélice. Mas a estabilização da hélice do colágeno se dá pela repulsão estérica entre os anéis da pirrolidina dos radicais da prolina e hidroxiprolina, e não somente por ligações de hidrogênio, como normalmente ocorre neste tipo de estrutura. Estes anéis se repelem dando a forma helicoidal e tem cerca de três aminoácidos por volta.

Estrutura quaternária do colágeno

A estrutura quaternária do colágeno é formada pelo entrelaçamento de três cadeias peptídicas, formando um cabo em super-hélice. As ligações de hidrogênio entre os grupos da glicina e os grupos CO das outras cadeias dos filamentos estabilizam a estrutura, além de ligações feitas pela OH da hidroxiprolina.

Colágeno formadores de fibrilas

Colágeno do tipo I, II, III são fibrilares e tem estrutura semelhante a uma corda, conforme descrito anteriormente, para uma molécula típica de colágeno.

Ao microscópio eletrônico, esse polímero linear de fibrilas apresenta padrões de bandas característicos, refletindo a organização escalonada regular das moléculas individuais do colágeno nas fibrilas.

ESTRUTURA

Formados por redes

Os colágenos tipos IV e VII formam uma malha tridimensional, ao invés de fibrilas distintas. São estruturas finas, semelhantes a lâminas, que promovem suporte mecânico para células adjacentes e funcionam como barreira de filtração semipermeável para macromoléculas em órgãos como rim e pulmão.

Ex: As moléculas do tipo IV se associam em uma lâmina ou malha que constitui a maior parte das membranas basais.

Colágeno Tipo I

  • Foi o primeiro a ser caracterizado;

  • Mais comum e abundante;

  • Encontrado nas cartilagens, tendões, osso e pele.

Colágeno Tipo II

  • Identificado pela primeira vez na cartilagem;

  • Presente nos discos intervertebrais, humor vítreo e na notocorda.

Colágeno Tipo III

  • Identificado inicialmente na derme fetal;

  • Desempenha papel fundamental na textura da carne.

Colágeno Tipo IV

  • Presente na membrana basal;

  • Fornece a estrutura da cápsula do cristalino ocular e dos glomérulos.

Colágeno Tipo V

  • Isolado primeiramente de membranas placentárias;

  • Presente nos ossos e nos tendões.

Colágeno do Tipo VI

  • Identificado primeiramente na aorta;

Colágeno Tipo VII

  • Identificado primeiramente da placenta;

  • Encontrado na membrana basal da derme e na corioalantóide.

Colágeno Tipo VIII

  • Identificado em cultura de células endoteliais;

  • Aorta de bovinos;

  • Pouca evidências sobre a distribuição nos tecidos;

Colágeno do Tipo IX

  • Isolado da cartilagem articular de suínos;

  • Foi isolado de um tumor cartilaginoso;

  • Isolado de cultura de células embrionárias;

Colágeno do Tipo X

  • Isolado de cultura de

condócitos;

  • Presente na cartilagem;

Colágeno do Tipo XI

  • Presentes nas cartilagens articulares.

Doenças

  • As pró-cadeias α são processadas por vários processos enzimáticos;

  • Hidroxilação: Resíduos de Prolina e Lisina são hidroxilados;

Essas reações requerem oxigênio e ácido ascórbico;

  • Essas reações requerem oxigênio e ácido ascórbico;

  • As fibras do colágeno não conseguem estabelecer ligações cruzadas;

  • Não formam ligações de hidrogênio na estrutura;

  • Diminui muito a resistência à tensão nas fibras reunidas;

Pacientes com deficiência de ácido ascórbico também apresentaram hematomas, como resultado do extravasamento subcutâneo do sangue;

Ocorre devido a erros inatos do metabolismo das moléculas de fibrilas do colágeno;

  • Ocorre devido a erros inatos do metabolismo das moléculas de fibrilas do colágeno;

  • Por Exemplo: Deficiência de enzimas que processam o colágeno (lisil-hidroxilase ou pró-colágeno-peptidase);

  • Mutações na sequência de aminoácios dos colágenos do tipo I, III ou V;

(componente das fibrilas do colágeno da pele) -> pacientes apresentam defeitos na fibrila do colágeno I (pele elástica e frouxa);

(componente das fibrilas do colágeno da pele) -> pacientes apresentam defeitos na fibrila do colágeno I (pele elástica e frouxa);

Vitamina C (ou ácido ascórbico)

Colágeno em cápsulas

  • Cremes

  • Pó fino

  • Propaganda

    • Juventude
    • Vaidade
    • Auto-estima

Obtenção das Cápsulas

  • Obtenção das Cápsulas

    • Couro Bovino
      • Temperatura
      • pH controlados
  • Processamento:

    • Resultado:
      • Finas partículas secas

Tanta Propaganda!!!

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  • Será que realmente funciona??

  • Como o colágeno comercial interage com o organismo humano??

Forma do colágeno

Forma do colágeno

    • Proteína
      • Amino Ácidos

Ingestão do colágeno

  • Ingestão do colágeno

    • Quebra da proteína
      • AminoÁcidos separados

Aminoácidos

  • Aminoácidos

    • Cabelo – Hemácias

– Enzimas digestivas

Será que realmente funciona??

  • Será que realmente funciona??

  • Quando se compra cápsulas de colágeno esperando ficar mais nova:

    • Expectativa –Realidade

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