Baixe BIOQUÍMICA biomoléculas e outras Notas de estudo em PDF para Bioquímica, somente na Docsity! Fundação Oswaldo Aranha CURSO DE ENGENHARIA AMBIENTAL DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA PROFESSORA ADRIANA FORSTER ARAÚJO NOME DO ALUNO: _____________________________________________________________ PERÍODO: __________ TURMA: ____________ Volta Redonda 2010 NOMENCLATURA E ESTRUTURA DOS COMPOSTOS ORGÂNICOS Composto Estrutura – Nomenclatura oficial e usual Hidrocarbonetos Alcano, alceno, alcadieno e alcino Álcool Fenol Éter Éster Aldeído Cetona Ácido Carboxílico Amina Amida Anidrido Sal de ácido Haleto Composto de Grignard INTRODUÇÃO A bioquímica estuda a composição, a estrutura e as transformações das substâncias envolvidas na constituição e no funcionamento dos seres vivos. Os elementos que em geral participam da composição das moléculas de tais substâncias são: carbono, hidrogênio e eventualmente o enxofre e fósforo. São encontrados ainda, íons de muitos metais e de alguns não metais. A maior parte das moléculas envolvidas nos processos biológicos são maiores e mais complexas que as moléculas estudadas na química em geral. As interações entre essas biomoléculas são também mais complicadas, porém as propriedades físicas e químicas dessas substâncias dependem essencialmente da estrutura molecular das mesmas. Portanto, todo o estudo da “Bioquímica” está fundamentado nos conhecimentos básicos da Química Geral e Orgânica, tais como, a identificação de grupamentos funcionais, a existência ou não de ligações polares, insaturações, etc. Nas biomoléculas os elementos se ligam por covalência todavia, ocorrem interações ou ligações não covalentes entre diferentes biomoléculas. Os principais tipos de interações não covalentes são: • ligações eletrostáticas ou iônicas, • pontes de hidrogênio e • forças de Van de Waals. As propriedades das biomoléculas dependem do efeito combinado de interações covalentes e não covalentes. PAGE 13 D - Glicofuranose: menos de 0,5% Forma aberta: menos de 0,02% As outras hidroxilas da molécula, quando representadas na forma em anel, seguem a convenção: • Se estavam para a direita - Para baixo do plano do anel • Se estavam para a esquerda - para cima do plano do anel. • Existe ainda a possibilidade de se dividir as estruturas em anel em 2 grupos, conforme sua configuração espacial: • Estrutura em cadeira - mais comum • Estrutura em barco • Monossacarídeos Epímeros - São monossacarídeos que diferem entre si na posição de apenas uma hidroxila. • Exs: Glicose e Galactose são epímeros em C4 Glicose e Manose são epímeros em C2 2. Dissacarídeos: São carboidratos ditos Glicosídeos, pois são formados a partir da ligação de 2 monossacarídeos através de ligações especiais denominadas "Ligações Glicosídicas" A Ligação Glicosídica Ocorre entre o carbono anomérico de um monossacarídeo e qualquer outro carbono do monossacarídeo seguinte, através de suas hidroxilas e com a saída de uma molécula de água. Os glicosídeos podem ser formados também pela ligação de um carboidrato a uma estrutura não-carboidrato, como uma proteína, por exemplo. O tipo de ligação glicosídica é definido pelos carbonos envolvidos e pelas configurações de suas hidroxilas. Exs: Na Maltose Gli (1,4)-Gli Na Sacarose Gli (1,2)-Fru Na Lactose Gal (1,4)-Gli 3. Polissacarídeos: São os carboidratos complexos, macromoléculas formadas por milhares de unidades monossacarídicas ligadas entre si por ligações glicosídicas. Os polissacarídeos mais importantes são os formados pela polimerização da glicose, em número de 3: 3.1 O Amido: É o polissacarídeo de reserva da célula vegetal Formado por moléculas de glicose ligadas entre si através de numerosas ligações (1,4) e poucas ligações (1,6), ou "pontos de ramificação" da cadeia Sua molécula é muito linear, e forma hélice em solução aquosa. PAGE 13 3.2 O Glicogênio: • É o polissacarídeo de reserva da célula animal • F 06 1Muito semelhante ao amido, possui um número bem maior de ligações (1,6), o que confere um alto grau de ramificação à sua molécula • Os vários pontos de ramificação constituem um importante impedimento à formação de uma estrutura em hélice. 3.4 A Celulose: • É o carboidrato mais abundante na natureza • Possui função estrutural na célula vegetal, como um componente importante da parede celular • Semelhante ao amido e ao glicogênio em composição, a celulose também é um polímero de glicose, mas formada por ligações tipo ∞ (1,4). • Este tipo de ligação glicosídica confere á molécula uma estrutura espacial muito linear, que forma fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano. EXERCÍCIOS PROPOSTOS 1. Qual a função dos carboidratos nos organismos? Como podem ser chamados? 2. Escreva a fórmula estrutural das hexoses. 3. O que são aldose e cetoses? Exemplifique. 4. O que são oligossacarídeos? Exemplifique. 5. Qual a diferença do glicogênio para o amido? 6. Como são representados os dissacarídeos? Exemplifique. 7. O que representa o carbono hemicetálico ou quiral? 8. Represente a fórmula estrutural de um pirano e de um furano. 9. Faça a fórmula estrututal aberta e fechada da glicose. 10. Represente uma ligação glicosídica. Explique para que serve. 2 AMINOÁCIDOS Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um alfa- aminoácido é constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical R diferenciado, ligados a um átomo de carbono, que é PAGE 13 chamado de carbono alfa por ser adjacente ao grupamento carboxila (ácido). A figura abaixo representa a estrutura de um aminoácido. Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono alfa, assim chamado por sua proximidade à carboxila ácida). Eles diferem uns dos outros através de suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e influenciam a solubilidade do aminoácido em água. Os aminoácidos em solução em pH neutro são predominantemente iontes dipolares (ou, do alemão, zwitterions) em vez de moléculas não ionizadas. O arranjo tetraédrico dos quatro grupamentos diferentes em torno do átomo de carbono alfa confere atividade ótica aos aminoácidos. As duas formas em imagem especular são chamadas de isômero L (levógero) e isômero D (dextrógero). Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas, devido à especificidade da enzima peptidil transferase, que só faz a ligação peptídica se a cadeia lateral do aminoácido estiver para a esquerda. Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídios da parede de células bacterianas e em alguns peptídios que tem função de antibióticos. Os aminoácidos são classificados como essenciais e não essenciais. 3 PROTEÍNAS Conceito: são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. Observações: • Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um. • Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas. • Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros. • Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas. 4 PEPTÍDEOS E POLIPETÍDEOS Um peptídeo é formado por dois ou mais aminoácidos covalentemente ligados por ligações peptídicas entre um grupo ácido carboxílico de um aminoácido à um grupo amina de outro. Um polipetídeo é formado por uma longa cadeia peptídica (tipicamente com massa molecular <10.000). PAGE 13 Organização molecular de uma proteína: Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores. A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína. Nota - uma proteína difere da outra: 1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais. 2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes. 3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em PAGE 13 exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes. 4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são. Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos. Funções As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte. Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: • Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. • Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular. • Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. • Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue). • Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidade constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. • Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). • Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, da maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa PAGE 13 que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas. • Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas. • Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... • Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. EXERCÍCIOS PROPOSTOS 1. O que é proteína? Quais são suas funções no organismo? 2. O que é estrutura primária de uma proteína? 3. O que é ligação peptídica? Exemplifique. 4. No que consiste a desnaturação das proteínas? 5. Como são classificados os aminoácidos? PAGE 13