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Universidade Federal Rural de Pernambuco Engenharia agrícola e Ambiental - EA1 Bioquímica Vegetal – Egídio Bezerra Neto

PROTÉINAS Aluna: Janaci Santos da Silva

Recife, Maio de 2010

Universidade Federal Rural de Pernambuco – UFRPE EA1 ra Neto

Janaci Santos da Silva

Introdução

As proteínas têm papel fundamental no organismo. Agindo na reparação e construção de tecidos, elas são essenciais em dietas para perder gordura e em exercícios físicos.

A molécula de proteína é construída a partir de seus aminoácidos. São cerca de 200 presentes.

na natureza, mas apenas 21 são metabolizados pelo organismo humano. Entre estes, há oito que são chamados essências, isto é, não sendo sintetizados pelo nosso organismo, devem ser fornecidos pelos alimentos. Os outros 13 produzidos no organismo são chamados de não-essenciais.

Exemplo de alguns tipos de alimentos protéicos.

Metodologia

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. Compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.0 a 1.0.0 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Uma proteína é um conjunto de no mínimo 80 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídios. Em comparação, designa-se Protídeo qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídeos e proteínas (pode conter outros componentes). Umas grandes partes das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomos e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural.

- Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.0 aminoácidos. O peso molecular vai de 10.0 a 2.800.0. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.0. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.

Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.

transporte

As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e

Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.

- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos

e tendões

- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular,

Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre

- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas,

- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),

Função enzimática

suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol

- toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar. Como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em

Função hormonal

- muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

Função de defesa

responsável pela sua formação

- existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno

tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas

Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos

Função nutritiva

- as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

Coagulação sangüínea

exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc

- vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por

Transporte

- pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

Devido às proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;

- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

Quanto à propriedade das proteínas temos que: a) Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam estruturas primárias características. Mesmo dentro de uma espécie, pode haver variações entre indivíduos. Esta é uma propriedade muito particular destas moléculas, a qual não é exibida por outros grupos como glicídios e lipídios.

b) Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com a água (ambiente aquoso). Proteínas globulares tendem a expor os grupos R hidrofílicos e a interiorizar grupos R hidrofóbicos. Proteínas fibrosas tendem a apresentar R hidrofóbicos expostos, o que torna possível sua função estrutural.

c) Tamponamento: em função do caráter anfótero (ácido-básico) dos aminoácidos constituintes, algumas proteínas têm a capacidade de controlar variações de pH do meio.

d) Desnaturação e renaturação: proteína nativa é aquela que se apresenta numa conformação espacial que permite a sua funcionalidade. A desnaturação protéica é a perda da funcionalidade em decorrência de uma alteração conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível de estruturas quaternária, terciária e secundária). A desnaturação de uma proteína pode ser reversível ou irreversível.

Obs.: A desnaturação protéica é acompanhada de mudanças nas propriedades: Físicas, químicas e biológicas. (A proteína perde sua atividade biológica)

Exemplo: Tome um ovo e aqueça-o. Você observará a desnaturação da proteína (ovalbumina) acompanhada de alterações em suas propriedades.

Agentes Externos que podem provocar a desnaturação protéica: - Calor: capaz de romper todas as interações facilmente;

- Agitação: rompe as interações não covalentes (ex.: bater um ovo);

- Detergente: quebra as interações hidrofóbicas;

- Solventes orgânicos: interferem nas pontes de hidrogênio (ex: etanol destrói as bactérias, pois desnaturam suas proteínas); - Meio muito ácido/básico: H+ ou OH- interferem nas pontes salinas;

-Sais inorgânicos: interferem nas pontes salinas (ex.: cloreto de mercúrio).

e) Ponto isoelétrico (pI): A carga elétrica total de uma proteína é dada pelo somatório das cargas dos R dos aminoácidos, as quais dependem, por sua vez, dos pkas e do pH do meio. O ponto isoelétrico de uma proteína corresponde ao valor de pH em que a molécula se encontre eletricamente neutra, ou seja, quando o número de cargas positivas for igual ao número de cargas negativas. O pI das proteínas é determinado experimentalmente, sendo considerado o pH no qual a molécula não migra quando submetida a campo elétrico (eletroforese). Cada proteína possui um pI característico, que reflete a proporção entre aminoácidos ácidos e básicos. Assim, conclui-se que no pI, as proteínas apresentam um número de R ácidos desprotonados (COO-) igual ao número de R básicos protonados (NH3+). Desta forma, as proteínas apresentarão carga líquida positiva em pH menor que o pI e carga líquida negativa em pH maior que o pI.

Hidrólise Protéica: É a reação reversa da síntese protéica, isto é, a proteína ao hidrolisar-se regenera os aminoácidos que lhe deram origem:

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